CARACTERIZACIÓN PARCIAL DE LA ACTIVIDAD COAGULANTE Y CASEINOLÍTICA DE LAS PROTEASAS DEL FRUTO DE “AGUAMA” (Bromelia pinguin L.)

  • Jesús Martín Moreno-Henández Programa de Investigación en Biotecnología. Instituto Nacional de Investigaciones Forestales, Agrícolas y Pecuarias, Campo Experimental Valle de Culiacán
  • Xitlalli Desideria Hernández-Mancillas Maestría en Ciencias Aplicadas. Unidad Académica de Ingeniería en Biotecnología. Universidad Politécnica de Sinaloa
  • Evelia Lorena Coss Navarrete Maestría en Ciencias Aplicadas. Unidad Académica de Ingeniería en Biotecnología. Universidad Politécnica de Sinaloa
  • María de Jesus Bañuelos-Pérez Maestría en Ciencias Aplicadas. Unidad Académica de Ingeniería en Biotecnología. Universidad Politécnica de Sinaloa
  • Jesús AarÓn Salazar-Leyva Maestría en Ciencias Aplicadas. Unidad Académica de Ingeniería en Biotecnología. Universidad Politécnica de Sinaloa
  • Idalia Osuna-Ruiz Maestría en Ciencias Aplicadas. Unidad Académica de Ingeniería en Biotecnología. Universidad Politécnica de Sinaloa
  • Victor Alfonso Rodríguez-Tirado Maestría en Ciencias Aplicadas. Unidad Académica de Ingeniería en Biotecnología. Universidad Politécnica de Sinaloa
  • Miguel Ángel Mazorra-Manzano
Palabras clave: actividad coagulante de leche, actividad caseinolítica, B. pinguin, producción de quesos

Resumen

En este estudio se realizó la caracterización parcial de los extractos enzimáticos de frutos de Bromelia pinguin basado en su actividad coagulante de la leche, actividad caseinolítica y su inhibición con el uso de inhibidores específicos. Los extractos enzimáticos crudos mostraron una máxima actividad coagulante de la leche entre 65-85ºC, correspondiente a 3.99 unidades Soxhlet·mL-1. Esto indica que 1 mL del extracto enzimático fue suficiente para coagular 400 mL de leche en los primeros 40 min. El efecto del pH, estudios de inhibición y análisis por zimografía indican que la actividad caseinolítica se debe a la presencia de diferentes proteasas tipo cisteína y serina. El análisis por SDS-PAGE evidenció que las proteasas presentes en el extracto hidrolizan preferentemente la fracción κ-caseína durante los primeros 30 minutos, obteniéndose un perfil hidrolítico similar al que se obtiene cuando se utiliza la enzima comercial quimosina; no obstante se observa que después de este tiempo de incubación otras caseínas también fueron susceptibles a la acción proteolítica. Bajo condiciones convencionales de coagulación, las proteasas tipo cisteína y serina presentes en el extracto de B. pinguin contribuyeron en mayor grado al proceso de coagulación. Bromelia pinguin representa una opción atractiva como fuente de proteasas para su aprovechamiento y aplicación en procesos biotecnológicos que requieren el uso de proteasas.

Biografía del autor/a

Miguel Ángel Mazorra-Manzano

Laboratorio de Biotecnología, Química y Autenticidad de Alimentos. Centro de Investigación en Alimentación y Desarrollo

Publicado
2017-07-10
Sección
Artículos