ACTIVIDAD ANTIOXIDANTE DE LOS HIDROLIZADOS PROTEICOS DEL FRIJOL COMÚN (Phaseolus vulgaris) cv NEGRO PRIMAVERA-28 Y FLOR DE DURAZNO

Yazmin Lizeth Mendoza-Jiménez, José Carlos Eusebio-Moreno, Rocio Álvarez-García, Arturo Abreu-Corona, Genaro Vargas-Hernández, Alejandro Alejandro Téllez-Jurado, Xochitl Tovar-Jiménez

Resumen


La bioactividad de los péptidos depende de la fuente y/o mezcla de proteínas empleadas. Phaseolus vulgaris L., es una opción para esto, ya que es una fuente importante de proteínas, pero su potencial no se ha estudiado a detalle. El objetivo del trabajo fue determinar las mejores condiciones de hidrólisis enzimática del concentrado proteico de dos variedades de frijol común (Negro Primavera-28 [CPPv-28] y Flor de durazno [CPPv-Fd]) para obtener péptidos bioactivos. En primera instancia, se establecieron las condiciones de hidrólisis del CPPv-28 y CPPv-Fd, los factores evaluados fueron: pH y actividad proteolítica del extracto de Pleurotus ostreatus (EEPo); y las variables de respuesta fueron: contenido de péptidos liberados y actividad antioxidante. A partir de esto y por medio de la metodología de superficie de respuestas, se llevó a cabo el proceso de optimización. Se encontró que el EEPo liberó péptidos con actividad antioxidante, asimismo, las mejores condiciones de hidrólisis se obtuvieron al realizar el proceso con 43 UA del EEPo, empleando 125 mg/mL del CPPv-28 a pH 8 por 147 min o con 148 mg/mL del CPPv-Fd a pH 7 por 72 min, ya que se obtuvieron péptidos con 64 y 73 % de Inhibición del ABTS+•, respectivamente.

Palabras clave


Actividad antioxidantes; extracto enzimático de Pleurotus ostreatus; péptidos

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Referencias


Benítez, R., Ibarz, A., y Pagan, J. 2008. Protein hydrolysates: processes and applications. Acta Bioquímica Clínica Latinoamericana. 42: 227-36.

Betancur-Ancona, D., Gallegos-Tintoré, S., y Chel-Guerrero, L. 2004. Wet fractionation of Phaseolus lunatus seeds: partial characterization of starch and protein. Journal of the Science of Food Agriculture. 84: 1193-1201.

Boschin, G., Scigliuolo, G.M., Resta, D., y Arnoldi, A. 2014. ACEinhibitory activity of enzymatic protein hydrolysates from

lupin and other legumes. Food Chemistry. 145: 34–40.

Carrasco-Castilla, J., Hernández-Álvarez, A.J., Jiménez-Martínez, C., Jacinto-Hernández, C., Alaiz, M., Girón-Calle, J., Vioque, J., y Dávila-Ortiz, G. 2012. Antioxidant and metal chelating activities of Phaseolus vulgaris L. var. Jamapa protein isolates, phaseolin and lectin hydrolysates. Food Chemistry. 135:1789–1795.

Durak, A., Baraniak, B., Jakubczyk, A., y Świeca, M. 2013. Biologically active peptides obtained by enzymatic hydrolysis of Adzuki bean seeds. Food Chemistry. 141:2177–2183.

Erdmann, K., Cheung, B.W., y Schröder, H. 2008. The possible roles of food-derived bioactive peptides in reducing the risk of cardiovascular disease. Journal Nutritional. Biochemistry. 19: 643-654.

González-Córdova, A.F., Torres-Llanez, M.J., Rodríguez-Figueroa, J.C., Espinosa-De los Monteros, J.J., García, H.S., y Vallejo-Córdoba, B. 2011. Angiotensin converting enzyme inhibitory

activity in milks fermented by Lactobacillus strains. CyTA–Journal Food. 9: 146–151.

Hartmann, R., y Meisel, H. 2007. Food-derived peptides with biological activity: From research to food applications. Current Opinion in Biotechnology. 18: 1-7.

Miller, N.J., y Rice-Evans, C.A. 1996. Factors influencing the antioxidant activity determined by the ABTS radical cation assay. Free Radical Research. 26: 195-199.

Palmieri, G., Bianco, C., Cennamo, G., Giardina, P., Marino, G., Monti, M., y Sannia, G. 2001. Purification, characterization, and functional role of a novel extracellular protease from Pleurotus ostreatus. Applied and Environmental Microbiology. 67: 2754-2759.

Peterson, G.L. 1977. A Simplification of the protein assay method of Lowry et al. Which is more generally applicable. Analytical Biochemistry. 83: 346-356.

Ramirez-Guerra, H.E., Ramirez-Suárez, J.C., y Mazorra-Manzano, M.A. 2013. Propiedades biológicas de péptidos derivados del colágeno de organismos marinos. XV: 34-45.

Saheki, T., y Holzer, H. 1975. Proteolytic activity in yeast. Biochemica et Biophysica Acta. 384: 203-212.

Sarmadi, B.H., y Ismail, A. 2010. Antioxidative peptides from food proteins: a review. Peptides. 31: 1949–1956.

Torruco-Uco, J., Chel-Guerrero, L., Martínez-Ayala, A., Dávila-Ortíz, G. y Betancour-Ancona, D. 2009. Angiotensin-I converting enzyme inhibitory and antioxidant activities of protein hydrolysates from Phaseolus lunatus and Phaseolus vulgaris seeds. LWT-Food Science and Technology. 42: 1597-1604.

Tovar-Jiménez, X., Arana-Cuenca, A., Téllez-Jurado, A., Abreu-Corona, A., y Muro- Urista, C.R. 2012. Traditional Methods for Whey Protein Isolation and Concentration: Effects on Nutritional Properties and Biological Activity. Journal Mexican Chemistry Society. 56: 369-377.

Valdez-Ortíz, A., Fuentes-Gutiérrez, C.I., Germán-Baéz, L.J., Gutiérrez-Dorado, R., y Medina-Godoy, S. 2012. Protein hydrolysates obtained from Azufrado (sulphur yellow) beans (Phaseolus vulgaris): Nutritional, ACE-inhibitory and antioxidative characterization. LWT - Food Science Technology. 46: 91–96.

Virtanen, T., Pihlanto, A., Akkanen, S., y Korhonen, H. 2007. Development of antioxidant activity in milk whey during fermentation with lactic acid bacteria. Journal Applied Microbiology 102: 106-15.




DOI: http://dx.doi.org/10.18633/biotecnia.v20i2.594

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